B7-33 Peptid 10 mg – Hochreiner RXFP1-Forschungswirkstoff von HPS

Einführung in das B7-33 Peptid

Das B7-33 Peptid ist ein hochreines, forschungsgeeignetes Relaxin-mimetisches Peptid, das für fortgeschrittene Laboruntersuchungen der RXFP1-Rezeptorsignalisierung entwickelt wurde. Geliefert von HPS (High Purity Solutions), richtet sich dieser Wirkstoff an professionelle Forschende, die höchste Reinheit, Chargenkonstanz und experimentelle Zuverlässigkeit benötigen.

Das B7-33 Peptid ist vom humanen Relaxin-2 abgeleitet und strukturell optimiert, um eine selektive und verzerrte (biased) Rezeptoraktivierung zu ermöglichen. Im Gegensatz zu Relaxin-Peptiden voller Länge erlaubt B7-33 die gezielte Untersuchung spezifischer Signalwege bei gleichzeitiger Minimierung unspezifischer biologischer Aktivität. Daher ist das B7-33 Peptid ein wichtiges Forschungswerkzeug in Studien zu Fibrosemechanismen, kardiovaskulärer Signalübertragung, Entzündungsprozessen und zellulären Umbauvorgängen.

Jede 10-mg-Vial des B7-33 Peptids von HPS wird als lyophilisiertes Pulver geliefert und weist eine mittels HPLC bestätigte Reinheit von ≥99 % auf. Diese hohe Reinheit unterstützt eine präzise experimentelle Interpretation und reproduzierbare Ergebnisse über verschiedene Forschungsmodelle hinweg.

Nur für Laborforschungszwecke. Nicht für den Einsatz am Menschen oder Tier bestimmt.

Was ist das B7-33 Peptid?

Das B7-33 Peptid ist ein synthetisches Peptidanalogon, das auf der aktiven Domäne des humanen Relaxin-2 basiert. Es wurde entwickelt, um den Relaxin-Familien-Peptidrezeptor 1 (RXFP1) selektiv zu aktivieren, ohne das vollständige hormonelle Profil des nativen Relaxins auszulösen.

Im Gegensatz zu klassischen Relaxin-Peptiden, die aus mehreren Ketten und Disulfidbrücken bestehen, besitzt das B7-33 Peptid eine einkettige Struktur. Dieses vereinfachte Design erhöht die molekulare Stabilität und ermöglicht eine bessere experimentelle Kontrolle. Aufgrund dieser gezielten Struktur wird das B7-33 Peptid häufig in mechanistischen Forschungsumgebungen eingesetzt, in denen Signalisierungspräzision entscheidend ist.

Forschende schätzen das B7-33 Peptid, da es die Untersuchung RXFP1-vermittelter Signalwege erlaubt, ohne unnötige biologische Komplexität einzuführen. Dies macht es besonders geeignet für Rezeptorsignalanalysen, Pathway-Mapping und kontrollierte biologische Modellierungen.

Wirkmechanismus des B7-33 Peptids

Das B7-33 Peptid entfaltet seine Forschungswirkung durch die selektive Aktivierung des RXFP1-Rezeptors, eines G-Protein-gekoppelten Rezeptors, der an zahlreichen intrazellulären Signalkaskaden beteiligt ist. Die Aktivierung von RXFP1 spielt eine bedeutende Rolle bei der Regulation von Kollagenumsatz, Stickstoffmonoxid-Produktion und zellulärer Kommunikation.

Ein zentrales Merkmal des B7-33 Peptids ist seine verzerrte Agonistenwirkung (biased agonism). Anstatt alle nachgeschalteten Signalwege von Relaxin-2 zu aktivieren, stimuliert B7-33 bevorzugt spezifische Signalkaskaden. Dadurch können Forschende gezielt relevante molekulare Pfade untersuchen und gleichzeitig Off-Target-Effekte reduzieren.

In Laborstudien zeigte das B7-33 Peptid Einflüsse auf cAMP-Signalisierung, Stickstoffmonoxid-Wege sowie MAPK-bezogene Signalkaskaden. Diese Signalwege werden häufig in der Forschung zu Gewebeumbau, Gefäßbiologie und Fibroseentwicklung untersucht. Aufgrund der konsistenten und kontrollierten Rezeptoraktivierung eignet sich das B7-33 Peptid sowohl für in-vitro- als auch **in-vivo-**Forschungsmodelle.

Forschungsanwendungen des B7-33 Peptids

Fibroseforschung und Regulation der extrazellulären Matrix

Eine der wichtigsten Anwendungen des B7-33 Peptids liegt in der Fibroseforschung. Fibrose ist durch eine übermäßige Kollagenablagerung und einen gestörten Umbau der extrazellulären Matrix gekennzeichnet. Die RXFP1-Signalisierung spielt dabei eine zentrale regulatorische Rolle.

Forschende nutzen das B7-33 Peptid zur Untersuchung fibrotischer Mechanismen in kardialen, renalen, pulmonalen und hepatischen Gewebemodellen. Durch die selektive Aktivierung spezifischer RXFP1-Signalwege lassen sich Effekte auf Fibroblastenverhalten, Kollagensynthese und Gewebeelastizität gezielt analysieren.

Das B7-33 Peptid ist besonders wertvoll in experimentellen Systemen, in denen eine präzise Modulation der Signalübertragung erforderlich ist, um protektive von pathologischen Prozessen zu unterscheiden.

Kardiovaskuläre und vaskuläre Signalisierungsstudien

Das B7-33 Peptid wird häufig in der kardiovaskulären Forschung eingesetzt, insbesondere zur Untersuchung von Gefäßtonus, endothelialer Signalübertragung und kardialem Remodeling. Die Aktivierung von RXFP1 wird mit der Produktion von Stickstoffmonoxid und vaskulären Relaxationsmechanismen in Verbindung gebracht.

In Laborumgebungen dient das B7-33 Peptid zur Analyse endothelialer Zellantworten, intrazellulärer Signalkaskaden und gewebespezifischer Rezeptoraktivierung. Seine selektive Wirkung ermöglicht die Untersuchung kardiovaskulärer Signalwege ohne systemische hormonelle Einflüsse.

Dank seiner Stabilität und Reproduzierbarkeit ist das B7-33 Peptid ideal für Langzeitexperimente und vergleichende Signalisierungsstudien geeignet.

Entzündungs- und zelluläre Umbauforschung

Entzündungsprozesse und zellulärer Umbau sind zentrale Komponenten vieler biologischer und pathologischer Vorgänge. Das B7-33 Peptid wird in Forschungsmodellen eingesetzt, die sich mit Zytokinsignalisierung, Immunzellmodulation und Gewebereparatur beschäftigen.

Durch die selektive Aktivierung von RXFP1-Signalwegen unterstützt das B7-33 Peptid Untersuchungen zur Zellmigration, Differenzierung und interzellulären Kommunikation. Häufig wird es in Kombination mit anderen molekularen Werkzeugen verwendet, um komplexe Signalnetzwerke detailliert zu analysieren.

Vorteile des B7-33 Peptids gegenüber nativem Relaxin

Das B7-33 Peptid bietet mehrere Vorteile gegenüber nativem Relaxin-2 in der Forschung. Seine vereinfachte molekulare Struktur verbessert die Stabilität und reduziert den Abbau während Lagerung und experimenteller Handhabung. Zudem ermöglicht die selektive Rezeptoraktivierung eine bessere Kontrolle experimenteller Variablen.

Während natives Relaxin mehrere Signalwege gleichzeitig aktivieren kann und dadurch die Dateninterpretation erschwert, erlaubt das B7-33 Peptid eine gezielte Analyse spezifischer RXFP1-vermittelter Effekte. Dies erhöht die Klarheit und Reproduzierbarkeit der Forschungsergebnisse.

Reinheit, Qualität und Herstellungsstandards von HPS

HPS (High Purity Solutions) verpflichtet sich zur Lieferung von Peptiden in Forschungsqualität, die höchsten analytischen Standards entsprechen. Jede Charge des B7-33 Peptids durchläuft strenge Qualitätskontrollen zur Sicherstellung von Reinheit, Identität und Konsistenz.

Die Reinheit wird mittels Hochleistungsflüssigkeitschromatographie (HPLC) überprüft und erreicht ≥99 %. Ergänzende analytische Verfahren bestätigen die Peptididentität und molekulare Integrität. Diese umfassenden Qualitätskontrollen gewährleisten die Eignung für empfindliche experimentelle Anwendungen.

Lagerung und Handhabung des B7-33 Peptids

Zur Erhaltung der Integrität des B7-33 Peptids empfiehlt HPS die Lagerung ungeöffneter Vials bei −20 °C oder kälter. Nach der Rekonstitution sollte die Lösung aliquotiert werden, um wiederholte Auftau-/Einfrierzyklen zu vermeiden.

Die Anwendung steriler Labortechniken während der Handhabung minimiert Kontaminationsrisiken und unterstützt zuverlässige Versuchsergebnisse. Bei sachgemäßer Lagerung behält das B7-33 Peptid seine strukturelle Integrität und biologische Aktivität über längere Zeiträume.

Warum Forschende sich für B7-33 Peptid von HPS entscheiden

Forschende wählen das B7-33 Peptid von HPS aufgrund seiner hohen Reinheit, selektiven Rezeptoraktivität und konstanten Qualität. HPS konzentriert sich ausschließlich auf die Bereitstellung von Wirkstoffen in Forschungsqualität und ermöglicht dadurch präzise und zuverlässige Experimente.

Das B7-33 Peptid lässt sich problemlos in bestehende Forschungsabläufe integrieren und eignet sich sowohl für explorative Studien als auch für fortgeschrittene mechanistische Untersuchungen.

Haftungsausschluss – Nur für Forschungszwecke

Das von HPS gelieferte B7-33 Peptid ist ausschließlich für Laborforschungszwecke bestimmt.

Es ist nicht für den menschlichen oder tierischen Gebrauch, für diagnostische Verfahren oder therapeutische Anwendungen vorgesehen. Forschende sind verpflichtet, alle geltenden gesetzlichen Bestimmungen und Richtlinien für den Umgang mit Forschungschemikalien einzuhalten.

Häufig gestellte Fragen (FAQ) zum B7-33 Peptid

Wofür wird das B7-33 Peptid verwendet?
Zur Untersuchung der RXFP1-Rezeptorsignalisierung, von Fibrosemechanismen, kardiovaskulären Signalwegen, Entzündungsprozessen und zellulärem Umbau in der Forschung.

Ist das B7-33 Peptid identisch mit Relaxin-2?
Nein. Es handelt sich um ein synthetisches Analogon, das von Relaxin-2 abgeleitet ist, jedoch für eine selektive und verzerrte Rezeptoraktivierung entwickelt wurde.

Wie hoch ist die Reinheit des B7-33 Peptids von HPS?
≥99 %, bestätigt durch HPLC-Analyse.

Kann das B7-33 Peptid beim Menschen eingesetzt werden?
Nein. Das B7-33 Peptid ist ausschließlich für Forschungszwecke bestimmt.

B7-33 Peptid 10 mg von HPS ist ein hochreines, forschungsgeeignetes Relaxin-mimetisches Peptid für fortgeschrittene RXFP1-Signalisierungsstudien. Mit ≥99 % HPLC-verifizierter Reinheit, selektiver Rezeptoraktivierung und ausgezeichneter Stabilität wird es weltweit in der Fibroseforschung, der kardiovaskulären Signalisierung und der Analyse zellulärer Signalwege eingesetzt. Ausschließlich für Laborforschungszwecke geliefert, steht HPS für konstante Qualität und verlässliche Leistung.

Peptide B7-33 10 mg – Composé de recherche RXFP1 de haute pureté par HPS

Introduction au peptide B7-33

Le peptide B7-33 est un peptide mimétique de la relaxine, de qualité recherche et de haute pureté, développé pour des investigations de laboratoire avancées portant sur la signalisation du récepteur RXFP1. Fourni par HPS (High Purity Solutions), ce composé est destiné aux chercheurs professionnels qui exigent une pureté exceptionnelle, une constance de lot élevée et une fiabilité expérimentale optimale.

Le peptide B7-33 est dérivé de la relaxine-2 humaine et a été structurellement optimisé afin d’obtenir une activation sélective et biaisée du récepteur. Contrairement aux peptides de relaxine de pleine longueur, le B7-33 permet d’isoler des voies de signalisation spécifiques tout en minimisant l’activité biologique non ciblée. Ainsi, le peptide B7-33 est devenu un outil de recherche essentiel dans les études liées aux mécanismes de fibrose, à la signalisation cardiovasculaire, aux voies inflammatoires et aux processus de remodelage cellulaire.

Chaque flacon de peptide B7-33 10 mg fourni par HPS est livré sous forme de poudre lyophilisée et vérifié pour atteindre une pureté ≥ 99 % par analyse HPLC. Ce niveau élevé de pureté permet une interprétation expérimentale précise et des résultats reproductibles dans de nombreux modèles de recherche.

Réservé exclusivement à un usage de recherche en laboratoire. Non destiné à l’usage humain ou vétérinaire.

Qu’est-ce que le peptide B7-33 ?

Le peptide B7-33 est un analogue peptidique synthétique, basé sur le domaine actif de la relaxine-2 humaine. Il a été développé pour activer sélectivement le récepteur de la famille de la relaxine RXFP1 (Relaxin Family Peptide Receptor 1) sans déclencher le profil hormonal complet de la relaxine native.

Contrairement aux peptides de relaxine traditionnels, composés de plusieurs chaînes et de ponts disulfure, le peptide B7-33 possède une structure monocaténaire. Cette conception simplifiée améliore la stabilité moléculaire et permet un meilleur contrôle expérimental. Grâce à cette structure ciblée, le peptide B7-33 est largement utilisé dans des contextes de recherche mécanistique où la précision de la signalisation est essentielle.

Les chercheurs apprécient le peptide B7-33 car il permet l’étude des voies médiées par RXFP1 sans introduire de complexité biologique inutile. Il est donc particulièrement adapté à l’analyse de la signalisation des récepteurs, au cartographie des voies (pathway mapping) et à la modélisation biologique contrôlée.

Mécanisme d’action du peptide B7-33

Le peptide B7-33 exerce ses effets de recherche par l’activation sélective du récepteur RXFP1, un récepteur couplé aux protéines G impliqué dans de nombreuses cascades de signalisation intracellulaire. L’activation de RXFP1 joue un rôle important dans la régulation du renouvellement du collagène, de la production d’oxyde nitrique et de la communication cellulaire.

L’une des caractéristiques majeures du peptide B7-33 est son agonisme biaisé (biased agonism). Au lieu d’activer l’ensemble des voies en aval associées à la relaxine-2, le B7-33 stimule préférentiellement certaines cascades de signalisation spécifiques. Cela permet aux chercheurs de se concentrer sur des voies moléculaires pertinentes tout en réduisant les effets hors cible.

Dans des études de laboratoire, le peptide B7-33 a montré une influence sur la signalisation de l’AMPc (cAMP), les voies de l’oxyde nitrique ainsi que les cascades de signalisation liées aux MAPK. Ces voies sont couramment étudiées dans les recherches sur le remodelage tissulaire, la biologie vasculaire et le développement de la fibrose. Grâce à une activation contrôlée et reproductible du récepteur, le peptide B7-33 est bien adapté aux modèles de recherche in vitro et in vivo.

Applications de recherche du peptide B7-33

Recherche sur la fibrose et régulation de la matrice extracellulaire

L’une des principales applications du peptide B7-33 concerne la recherche sur la fibrose. La fibrose se caractérise par une accumulation excessive de collagène et un remodelage anormal de la matrice extracellulaire. La signalisation RXFP1 joue un rôle clé dans la régulation de ces processus.

Les chercheurs utilisent le peptide B7-33 pour étudier les mécanismes fibrosants dans des modèles tissulaires cardiaques, rénaux, pulmonaires et hépatiques. Grâce à l’activation sélective des voies RXFP1, il est possible d’analyser de manière ciblée le comportement des fibroblastes, la synthèse du collagène et l’élasticité des tissus.

Le peptide B7-33 est particulièrement utile dans les systèmes expérimentaux nécessitant une modulation précise de la signalisation afin de distinguer les mécanismes protecteurs des processus pathologiques.

Études de signalisation cardiovasculaire et vasculaire

Le peptide B7-33 est largement utilisé dans la recherche cardiovasculaire, notamment pour l’étude du tonus vasculaire, de la signalisation endothéliale et du remodelage cardiaque. L’activation de RXFP1 est associée à la production d’oxyde nitrique et aux mécanismes de relaxation vasculaire.

En laboratoire, le peptide B7-33 est utilisé pour analyser les réponses des cellules endothéliales, les cascades de signalisation intracellulaire et l’activation spécifique des récepteurs selon les tissus. Son activité sélective permet d’étudier la signalisation cardiovasculaire sans introduire de variables hormonales systémiques.

Grâce à sa stabilité et à sa reproductibilité, le peptide B7-33 est fréquemment intégré dans des protocoles expérimentaux à long terme et des études comparatives de signalisation.

Recherche sur l’inflammation et le remodelage cellulaire

L’inflammation et le remodelage cellulaire jouent un rôle central dans de nombreux processus biologiques et pathologiques. Le peptide B7-33 est utilisé dans des modèles de recherche visant à analyser la signalisation des cytokines, la modulation des cellules immunitaires et les mécanismes de réparation tissulaire.

En activant sélectivement les voies RXFP1, le peptide B7-33 soutient les études portant sur la migration cellulaire, la différenciation et la communication intercellulaire. Il est souvent utilisé en combinaison avec d’autres outils moléculaires afin de cartographier des réseaux de signalisation complexes et de comprendre les effets spécifiques aux récepteurs.

Avantages du peptide B7-33 par rapport à la relaxine native

Le peptide B7-33 présente plusieurs avantages par rapport à la relaxine-2 native dans les environnements de recherche. Sa structure moléculaire simplifiée améliore la stabilité et réduit la dégradation lors du stockage et de la manipulation expérimentale. De plus, son activation sélective des récepteurs permet un meilleur contrôle des variables expérimentales.

Alors que la relaxine native peut activer simultanément plusieurs voies de signalisation, compliquant l’interprétation des données, le peptide B7-33 permet une analyse ciblée des effets médiés par RXFP1, améliorant ainsi la clarté et la reproductibilité des résultats.

Pureté, qualité et normes de fabrication de HPS

HPS (High Purity Solutions) s’engage à fournir des peptides de qualité recherche répondant aux normes analytiques les plus strictes. Chaque lot de peptide B7-33 est soumis à des procédures rigoureuses de contrôle qualité afin de garantir la pureté, l’identité et la constance.

La pureté est vérifiée par chromatographie liquide haute performance (HPLC) et atteint ≥ 99 %. Des méthodes analytiques complémentaires confirment l’identité du peptide et son intégrité moléculaire. Ce processus de contrôle qualité strict garantit un produit adapté aux applications expérimentales sensibles.

Stockage et manipulation du peptide B7-33

Un stockage et une manipulation appropriés sont essentiels pour préserver l’intégrité du peptide B7-33. HPS recommande de conserver les flacons non ouverts à −20 °C ou moins afin d’assurer une stabilité à long terme. Après reconstitution, la solution doit être aliquotée pour éviter les cycles répétés de congélation/décongélation.

L’utilisation de techniques de laboratoire stériles lors de la manipulation et de la reconstitution permet de prévenir les contaminations et d’assurer des résultats expérimentaux fiables. Lorsqu’il est correctement stocké et manipulé, le peptide B7-33 conserve son intégrité structurelle et son activité biologique pendant de longues périodes.

Pourquoi les chercheurs choisissent le peptide B7-33 de HPS

Les chercheurs choisissent le peptide B7-33 de HPS pour sa haute pureté, son activité sélective sur les récepteurs et sa qualité constante. HPS se consacre exclusivement à la fourniture de composés de qualité recherche, permettant aux scientifiques de travailler avec précision et confiance.

Le peptide B7-33 s’intègre facilement dans les flux de travail existants et convient aussi bien aux études exploratoires qu’aux recherches mécanistiques avancées.

Clause de non-responsabilité – Usage de recherche uniquement

Le peptide B7-33 fourni par HPS est destiné exclusivement à un usage de recherche en laboratoire.

Il n’est pas destiné à la consommation humaine ou animale, aux procédures diagnostiques ni aux applications thérapeutiques. Les chercheurs sont responsables du respect de toutes les réglementations et directives applicables concernant l’utilisation des produits chimiques de recherche dans leur juridiction.

Foire aux questions (FAQ) sur le peptide B7-33

À quoi sert le peptide B7-33 ?
Il est utilisé en recherche de laboratoire pour étudier la signalisation du récepteur RXFP1, les voies de la fibrose, les mécanismes cardiovasculaires, l’inflammation et les processus de remodelage cellulaire.

Le peptide B7-33 est-il identique à la relaxine-2 ?
Non. Il s’agit d’un analogue synthétique dérivé de la relaxine-2, conçu pour une activation sélective et biaisée du récepteur.

Quelle est la pureté du peptide B7-33 fourni par HPS ?
≥ 99 %, vérifiée par analyse HPLC.

Le peptide B7-33 peut-il être utilisé chez l’homme ?
Non. Le peptide B7-33 est strictement réservé à un usage de recherche.

Le peptide B7-33 10 mg de HPS est un peptide mimétique de la relaxine, de haute pureté et de qualité recherche, conçu pour des études avancées de la signalisation RXFP1. Avec une pureté ≥ 99 % vérifiée par HPLC, une activation sélective des récepteurs et une excellente stabilité, il est largement utilisé dans la recherche sur la fibrose, la signalisation cardiovasculaire et l’analyse des voies cellulaires. Fourni exclusivement pour un usage de recherche en laboratoire, HPS garantit une qualité constante et des performances fiables pour les professionnels scientifiques du monde entier.

Péptido B7-33 10 mg – Compuesto de investigación RXFP1 de alta pureza por HPS

Introducción al péptido B7-33

El péptido B7-33 es un péptido mimético de la relaxina, de alta pureza y grado de investigación, desarrollado para investigaciones avanzadas de laboratorio relacionadas con la señalización del receptor RXFP1. Suministrado por HPS (High Purity Solutions), este compuesto está diseñado para investigadores profesionales que requieren una pureza excepcional, consistencia entre lotes y fiabilidad experimental.

El péptido B7-33 se deriva de la relaxina-2 humana y ha sido optimizado estructuralmente para proporcionar una activación selectiva y sesgada (biased) del receptor. A diferencia de los péptidos de relaxina de longitud completa, el B7-33 permite aislar vías de señalización específicas mientras se minimiza la actividad biológica no dirigida. Como resultado, el péptido B7-33 se ha convertido en una herramienta de investigación clave en estudios relacionados con mecanismos de fibrosis, señalización cardiovascular, vías inflamatorias y procesos de remodelación celular.

Cada vial de péptido B7-33 10 mg de HPS se suministra en forma de polvo liofilizado y está verificado para cumplir con una pureza ≥ 99 % mediante análisis HPLC. Este alto nivel de pureza respalda una interpretación experimental precisa y resultados reproducibles en múltiples modelos de investigación.

Solo para uso en investigación de laboratorio. No destinado a uso humano ni veterinario.

¿Qué es el péptido B7-33?

El péptido B7-33 es un análogo peptídico sintético basado en el dominio activo de la relaxina-2 humana. Fue desarrollado para activar de forma selectiva el receptor de la familia de la relaxina RXFP1 (Relaxin Family Peptide Receptor 1) sin desencadenar el perfil hormonal completo de la relaxina nativa.

A diferencia de los péptidos de relaxina tradicionales, que contienen múltiples cadenas y enlaces disulfuro, el péptido B7-33 utiliza una estructura de cadena única. Este diseño simplificado mejora la estabilidad molecular y permite un mayor control experimental. Debido a esta estructura dirigida, el péptido B7-33 se utiliza ampliamente en entornos de investigación mecanística donde la precisión de la señalización es crítica.

Los investigadores valoran el péptido B7-33 porque permite estudiar las vías mediadas por RXFP1 sin introducir una complejidad biológica innecesaria. Esto lo hace especialmente adecuado para el análisis de señalización de receptores, el mapeo de vías (pathway mapping) y la modelización biológica controlada.

Mecanismo de acción del péptido B7-33

El péptido B7-33 ejerce sus efectos de investigación mediante la activación selectiva del receptor RXFP1, un receptor acoplado a proteínas G implicado en numerosas cascadas de señalización intracelular. La activación de RXFP1 desempeña un papel importante en la regulación del recambio de colágeno, la producción de óxido nítrico y la comunicación celular.

Una de las características distintivas del péptido B7-33 es su agonismo sesgado (biased agonism). En lugar de activar todas las vías descendentes asociadas a la relaxina-2, el B7-33 estimula preferentemente rutas de señalización específicas. Esto permite a los investigadores centrarse en vías moleculares relevantes mientras se reducen los efectos fuera de objetivo.

En estudios de laboratorio, el péptido B7-33 ha demostrado influir en la señalización del AMPc (cAMP), en las vías del óxido nítrico y en cascadas de señalización relacionadas con MAPK. Estas vías se estudian comúnmente en investigaciones sobre remodelación tisular, biología vascular y desarrollo de la fibrosis. Debido a su activación controlada y reproducible del receptor, el péptido B7-33 es adecuado tanto para modelos de investigación in vitro como in vivo.

Aplicaciones de investigación del péptido B7-33

Investigación en fibrosis y regulación de la matriz extracelular

Una de las aplicaciones más destacadas del péptido B7-33 se encuentra en la investigación sobre la fibrosis. La fibrosis se caracteriza por una deposición excesiva de colágeno y un remodelado anormal de la matriz extracelular. La señalización RXFP1 desempeña un papel clave en la regulación de estos procesos.

Los investigadores utilizan el péptido B7-33 para estudiar mecanismos fibróticos en modelos tisulares cardíacos, renales, pulmonares y hepáticos. Gracias a la activación selectiva de las vías RXFP1, es posible analizar de forma dirigida el comportamiento de los fibroblastos, la síntesis de colágeno y la elasticidad de los tejidos.

El péptido B7-33 es especialmente útil en sistemas experimentales donde se requiere una modulación precisa de la señalización para distinguir entre vías protectoras y procesos patológicos.

Estudios de señalización cardiovascular y vascular

El péptido B7-33 se utiliza ampliamente en la investigación cardiovascular centrada en el tono vascular, la señalización endotelial y el remodelado cardíaco. La activación de RXFP1 se asocia con la producción de óxido nítrico y con mecanismos de relajación vascular.

En entornos de laboratorio, el péptido B7-33 se aplica para examinar respuestas de células endoteliales, cascadas de señalización intracelular y activación de receptores específicos de tejido. Su actividad selectiva permite a los investigadores explorar la señalización cardiovascular sin introducir variables hormonales sistémicas.

Debido a su estabilidad y reproducibilidad, el péptido B7-33 se incluye con frecuencia en diseños experimentales a largo plazo y en estudios comparativos de señalización.

Investigación en inflamación y remodelación celular

La inflamación y la remodelación celular desempeñan un papel central en muchos procesos biológicos y patológicos. El péptido B7-33 se utiliza en modelos de investigación diseñados para analizar la señalización de citocinas, la modulación de células inmunes y los mecanismos de reparación tisular.

Al activar selectivamente las vías RXFP1, el péptido B7-33 apoya estudios sobre migración celular, diferenciación y comunicación intercelular. A menudo se utiliza en combinación con otras herramientas moleculares para mapear redes de señalización y comprender efectos específicos de receptor.

Estas aplicaciones hacen que el péptido B7-33 sea especialmente valioso en entornos de investigación multidisciplinarios centrados en sistemas biológicos complejos.

Ventajas del péptido B7-33 frente a la relaxina nativa

El péptido B7-33 ofrece varias ventajas frente a la relaxina-2 nativa en entornos de investigación. Su estructura molecular simplificada mejora la estabilidad y reduce la degradación durante el almacenamiento y la manipulación experimental. Además, su activación selectiva del receptor proporciona un mayor control de las variables experimentales.

La relaxina nativa puede activar múltiples vías de señalización simultáneamente, lo que puede complicar la interpretación de los datos. En cambio, el péptido B7-33 permite centrarse en efectos específicos mediados por RXFP1, mejorando la claridad y la reproducibilidad de los resultados.

Pureza, calidad y estándares de fabricación de HPS

HPS (High Purity Solutions) se compromete a suministrar péptidos de grado de investigación que cumplan con los más altos estándares analíticos. Cada lote del péptido B7-33 se somete a rigurosos procedimientos de control de calidad para garantizar pureza, identidad y consistencia.

La pureza del péptido B7-33 se verifica mediante cromatografía líquida de alta resolución (HPLC), alcanzando un nivel ≥ 99 %. Métodos analíticos adicionales confirman la identidad del péptido y su integridad molecular. Este estricto proceso de control de calidad garantiza que los investigadores reciban un producto adecuado para aplicaciones experimentales sensibles.

Almacenamiento y manipulación del péptido B7-33

El almacenamiento y la manipulación adecuados son esenciales para mantener la integridad del péptido B7-33. HPS recomienda conservar los viales sin abrir a −20 °C o menos para preservar la estabilidad a largo plazo. Una vez reconstituido, se debe alicuotar la solución para evitar ciclos repetidos de congelación y descongelación.

El uso de técnicas de laboratorio estériles durante la manipulación y la reconstitución ayuda a prevenir la contaminación y garantiza resultados experimentales precisos. Cuando se almacena y manipula correctamente, el péptido B7-33 mantiene su integridad estructural y su actividad biológica durante largos períodos.

Por qué los investigadores eligen el péptido B7-33 de HPS

Los investigadores eligen el péptido B7-33 de HPS por su alta pureza, actividad selectiva del receptor y calidad constante. HPS se centra exclusivamente en el suministro de compuestos de grado de investigación, lo que permite a los científicos realizar experimentos con confianza y precisión.

El péptido B7-33 se integra fácilmente en los flujos de trabajo de investigación existentes y es adecuado tanto para estudios exploratorios como para investigaciones mecanísticas avanzadas.

Aviso legal – Solo para uso en investigación

El péptido B7-33 suministrado por HPS está destinado exclusivamente a fines de investigación en laboratorio.

No está destinado al consumo humano o animal, a procedimientos diagnósticos ni a aplicaciones terapéuticas. Los investigadores son responsables de cumplir con todas las normativas y directrices aplicables que regulan el uso de productos químicos de investigación en su jurisdicción.

Preguntas frecuentes (FAQ) sobre el péptido B7-33

¿Para qué se utiliza el péptido B7-33?
Se utiliza en investigación de laboratorio para estudiar la señalización del receptor RXFP1, las vías de la fibrosis, los mecanismos cardiovasculares, la inflamación y los procesos de remodelación celular.

¿Es el péptido B7-33 lo mismo que la relaxina-2?
No. El péptido B7-33 es un análogo sintético derivado de la relaxina-2, diseñado para una activación selectiva y sesgada del receptor.

¿Qué pureza tiene el péptido B7-33 de HPS?
≥ 99 %, verificada mediante análisis HPLC.

¿Puede utilizarse el péptido B7-33 en humanos?
No. El péptido B7-33 es estrictamente para uso en investigación.

El péptido B7-33 10 mg de HPS es un péptido mimético de la relaxina, de alta pureza y grado de investigación, diseñado para estudios avanzados de señalización RXFP1. Con una pureza ≥ 99 % verificada por HPLC, activación selectiva del receptor y excelente estabilidad, el péptido B7-33 se utiliza ampliamente en la investigación de la fibrosis, la señalización cardiovascular y el análisis de vías celulares. Suministrado exclusivamente para uso en investigación de laboratorio, HPS garantiza una calidad constante y un rendimiento fiable para profesionales científicos de todo el mundo.

Peptyd B7-33 10 mg – Wysokiej czystości związek badawczy RXFP1 od HPS

Wprowadzenie do peptydu B7-33

Peptyd B7-33 to wysokiej czystości, badawczej klasy peptyd mimetyczny relaksyny, opracowany do zaawansowanych badań laboratoryjnych nad sygnalizacją receptora RXFP1. Dostarczany przez HPS (High Purity Solutions), związek ten jest przeznaczony dla profesjonalnych badaczy, którzy wymagają wyjątkowej czystości, powtarzalności między seriami produkcyjnymi oraz wysokiej niezawodności eksperymentalnej.

Peptyd B7-33 pochodzi od ludzkiej relaksyny-2 i został strukturalnie zoptymalizowany w celu zapewnienia selektywnej oraz stronniczej (biased) aktywacji receptora. W przeciwieństwie do pełnej długości peptydów relaksyny, B7-33 umożliwia izolowanie określonych szlaków sygnałowych przy jednoczesnym ograniczeniu nieswoistej aktywności biologicznej. W rezultacie peptyd B7-33 stał się ważnym narzędziem badawczym w projektach dotyczących mechanizmów włóknienia, sygnalizacji sercowo-naczyniowej, szlaków zapalnych oraz procesów remodelingu komórkowego.

Każda fiolka peptydu B7-33 10 mg od HPS jest dostarczana w postaci liofilizowanego proszku i posiada potwierdzoną czystość ≥ 99 % w analizie HPLC. Tak wysoki poziom czystości wspiera precyzyjną interpretację wyników oraz ich powtarzalność w różnych modelach badawczych.

Wyłącznie do użytku badawczego w laboratorium. Nie do stosowania u ludzi ani zwierząt.

Czym jest peptyd B7-33?

Peptyd B7-33 jest syntetycznym analogiem peptydowym opartym na aktywnej domenie ludzkiej relaksyny-2. Został opracowany w celu selektywnej aktywacji receptora RXFP1 (Relaxin Family Peptide Receptor 1) bez wywoływania pełnego profilu hormonalnego natywnej relaksyny.

W przeciwieństwie do tradycyjnych peptydów relaksyny, które składają się z wielu łańcuchów i mostków disiarczkowych, peptyd B7-33 posiada strukturę jednołańcuchową. Taka uproszczona konstrukcja zwiększa stabilność molekularną i umożliwia lepszą kontrolę eksperymentalną. Dzięki tej ukierunkowanej strukturze peptyd B7-33 jest szeroko stosowany w badaniach mechanistycznych, w których precyzja sygnalizacji ma kluczowe znaczenie.

Badacze cenią peptyd B7-33, ponieważ umożliwia on analizę szlaków pośredniczonych przez RXFP1 bez wprowadzania zbędnej złożoności biologicznej. Dzięki temu jest szczególnie przydatny w analizie sygnalizacji receptorowej, mapowaniu szlaków (pathway mapping) oraz w kontrolowanym modelowaniu biologicznym.

Mechanizm działania peptydu B7-33

Peptyd B7-33 wywiera swoje efekty badawcze poprzez selektywną aktywację receptora RXFP1, który jest receptorem sprzężonym z białkiem G, zaangażowanym w liczne wewnątrzkomórkowe kaskady sygnałowe. Aktywacja RXFP1 odgrywa istotną rolę w regulacji obrotu kolagenu, produkcji tlenku azotu oraz komunikacji komórkowej.

Jedną z kluczowych cech peptydu B7-33 jest jego stronniczy agonizm (biased agonism). Zamiast aktywować wszystkie szlaki sygnałowe związane z relaksyną-2, B7-33 preferencyjnie stymuluje wybrane kaskady sygnałowe. Pozwala to badaczom koncentrować się na istotnych molekularnych ścieżkach przy jednoczesnym ograniczeniu efektów poza celem (off-target).

W badaniach laboratoryjnych wykazano, że peptyd B7-33 wpływa na sygnalizację cAMP, szlaki tlenku azotu oraz kaskady sygnałowe związane z MAPK. Są to szlaki często analizowane w badaniach nad remodelingiem tkanek, biologią naczyniową oraz rozwojem włóknienia. Dzięki kontrolowanej i powtarzalnej aktywacji receptora, peptyd B7-33 nadaje się zarówno do modeli badawczych in vitro, jak i in vivo.

Zastosowania badawcze peptydu B7-33

Badania nad włóknieniem i regulacją macierzy zewnątrzkomórkowej

Jednym z głównych obszarów zastosowania peptydu B7-33 są badania nad włóknieniem. Włóknienie charakteryzuje się nadmiernym odkładaniem kolagenu oraz nieprawidłowym remodelingiem macierzy zewnątrzkomórkowej. Sygnalizacja RXFP1 odgrywa kluczową rolę w regulacji tych procesów.

Badacze wykorzystują peptyd B7-33 do analizy mechanizmów włóknienia w modelach tkanek serca, nerek, płuc i wątroby. Dzięki selektywnej aktywacji szlaków RXFP1 możliwa jest ukierunkowana analiza zachowania fibroblastów, syntezy kolagenu oraz elastyczności tkanek.

Peptyd B7-33 jest szczególnie przydatny w systemach eksperymentalnych, w których wymagana jest precyzyjna modulacja sygnalizacji w celu rozróżnienia mechanizmów ochronnych od procesów patologicznych.

Badania sygnalizacji sercowo-naczyniowej i naczyniowej

Peptyd B7-33 jest szeroko stosowany w badaniach sercowo-naczyniowych, koncentrujących się na napięciu naczyń, sygnalizacji śródbłonkowej oraz remodelingu serca. Aktywacja RXFP1 wiąże się z produkcją tlenku azotu oraz mechanizmami relaksacji naczyń.

W środowisku laboratoryjnym peptyd B7-33 jest stosowany do badania odpowiedzi komórek śródbłonka, wewnątrzkomórkowych kaskad sygnałowych oraz aktywacji receptorów specyficznych dla tkanek. Jego selektywna aktywność umożliwia analizę sygnalizacji sercowo-naczyniowej bez wprowadzania ogólnoustrojowych zmiennych hormonalnych.

Dzięki stabilności i powtarzalności peptyd B7-33 jest często wykorzystywany w długoterminowych projektach badawczych oraz w porównawczych badaniach sygnalizacji.

Badania nad zapaleniem i remodelingiem komórkowym

Zapalenie i remodeling komórkowy odgrywają centralną rolę w wielu procesach biologicznych i patologicznych. Peptyd B7-33 jest stosowany w modelach badawczych zaprojektowanych do analizy sygnalizacji cytokin, modulacji komórek odpornościowych oraz mechanizmów naprawy tkanek.

Poprzez selektywną aktywację szlaków RXFP1, peptyd B7-33 wspiera badania nad migracją komórkową, różnicowaniem i komunikacją międzykomórkową. Często jest stosowany w połączeniu z innymi narzędziami molekularnymi w celu mapowania złożonych sieci sygnałowych i zrozumienia efektów specyficznych dla receptora.

Zalety peptydu B7-33 w porównaniu z natywną relaksyną

Peptyd B7-33 oferuje szereg zalet w porównaniu z natywną relaksyną-2 w badaniach naukowych. Jego uproszczona struktura molekularna zwiększa stabilność i ogranicza degradację podczas przechowywania oraz manipulacji eksperymentalnych. Dodatkowo selektywna aktywacja receptora zapewnia większą kontrolę nad zmiennymi eksperymentalnymi.

Natywna relaksyna może jednocześnie aktywować wiele szlaków sygnałowych, co komplikuje interpretację danych. Natomiast peptyd B7-33 umożliwia skoncentrowanie się na specyficznych efektach pośredniczonych przez RXFP1, zwiększając przejrzystość i powtarzalność wyników.

Czystość, jakość i standardy produkcji HPS

HPS (High Purity Solutions) zobowiązuje się do dostarczania peptydów klasy badawczej spełniających najwyższe standardy analityczne. Każda partia peptydu B7-33 przechodzi rygorystyczne procedury kontroli jakości w celu zapewnienia czystości, tożsamości i spójności.

Czystość jest weryfikowana za pomocą wysokosprawnej chromatografii cieczowej (HPLC) i osiąga poziom ≥ 99 %. Dodatkowe metody analityczne potwierdzają tożsamość peptydu oraz jego integralność molekularną. Ten ścisły proces kontroli jakości gwarantuje produkt odpowiedni do wrażliwych zastosowań eksperymentalnych.

Przechowywanie i postępowanie z peptydem B7-33

Właściwe przechowywanie i postępowanie są kluczowe dla zachowania integralności peptydu B7-33. HPS zaleca przechowywanie nieotwartych fiolek w temperaturze −20 °C lub niższej w celu zapewnienia długoterminowej stabilności. Po rekonstytucji roztwór powinien być porcjowany (aliquotowany), aby uniknąć wielokrotnych cykli zamrażania i rozmrażania.

Stosowanie sterylnych technik laboratoryjnych podczas manipulacji i rekonstytucji pomaga zapobiegać zanieczyszczeniom oraz zapewnia wiarygodność wyników eksperymentalnych. Przy prawidłowym przechowywaniu i obsłudze peptyd B7-33 zachowuje swoją integralność strukturalną i aktywność biologiczną przez długi czas.

Dlaczego badacze wybierają peptyd B7-33 od HPS

Badacze wybierają peptyd B7-33 od HPS ze względu na jego wysoką czystość, selektywną aktywność receptorową oraz stałą jakość. HPS koncentruje się wyłącznie na dostarczaniu związków klasy badawczej, co pozwala naukowcom prowadzić eksperymenty z precyzją i zaufaniem.

Peptyd B7-33 łatwo integruje się z istniejącymi procedurami badawczymi i nadaje się zarówno do badań eksploracyjnych, jak i zaawansowanych badań mechanistycznych.

Zastrzeżenie – wyłącznie do użytku badawczego

Peptyd B7-33 dostarczany przez HPS jest przeznaczony wyłącznie do badań laboratoryjnych.

Nie jest przeznaczony do spożycia przez ludzi ani zwierzęta, do procedur diagnostycznych ani do zastosowań terapeutycznych. Badacze są zobowiązani do przestrzegania wszystkich obowiązujących przepisów i wytycznych dotyczących stosowania chemikaliów badawczych w swojej jurysdykcji.

Najczęściej zadawane pytania (FAQ) dotyczące peptydu B7-33

Do czego stosuje się peptyd B7-33?
Jest stosowany w badaniach laboratoryjnych do analizy sygnalizacji receptora RXFP1, mechanizmów włóknienia, szlaków sercowo-naczyniowych, procesów zapalnych oraz remodelingu komórkowego.

Czy peptyd B7-33 jest tym samym co relaksyna-2?
Nie. Jest to syntetyczny analog pochodzący od relaksyny-2, zaprojektowany do selektywnej i stronniczej aktywacji receptora.

Jaka jest czystość peptydu B7-33 od HPS?
≥ 99 %, potwierdzona analizą HPLC.

Czy peptyd B7-33 może być stosowany u ludzi?
Nie. Peptyd B7-33 jest przeznaczony wyłącznie do celów badawczych.

Peptyd B7-33 10 mg od HPS to wysokiej czystości, badawczej klasy peptyd mimetyczny relaksyny, zaprojektowany do zaawansowanych badań sygnalizacji RXFP1. Dzięki czystości ≥ 99 % potwierdzonej metodą HPLC, selektywnej aktywacji receptora oraz doskonałej stabilności, peptyd B7-33 jest szeroko wykorzystywany w badaniach nad włóknieniem, sygnalizacją sercowo-naczyniową oraz analizą szlaków komórkowych. Dostarczany wyłącznie do użytku badawczego w laboratorium, HPS zapewnia stałą jakość i niezawodną wydajność dla profesjonalistów naukowych na całym świecie.

Peptide B7-33 10 mg – Composto di ricerca RXFP1 ad alta purezza di HPS

Introduzione al peptide B7-33

Il peptide B7-33 è un peptide mimetico della relaxina, ad alta purezza e di grado di ricerca, sviluppato per indagini di laboratorio avanzate sulla segnalazione del recettore RXFP1. Fornito da HPS (High Purity Solutions), questo composto è destinato a ricercatori professionisti che richiedono purezza eccezionale, costanza tra i lotti e affidabilità sperimentale.

Il peptide B7-33 è derivato dalla relaxina-2 umana ed è stato strutturalmente ottimizzato per offrire un’attivazione selettiva e “biased” (distorta) del recettore. A differenza dei peptidi di relaxina a lunghezza intera, il B7-33 consente di isolare specifiche vie di segnalazione riducendo al minimo l’attività biologica non mirata. Di conseguenza, il peptide B7-33 è diventato uno strumento di ricerca fondamentale negli studi sui meccanismi della fibrosi, sulla segnalazione cardiovascolare, sui percorsi infiammatori e sui processi di rimodellamento cellulare.

Ogni flacone di peptide B7-33 10 mg fornito da HPS è consegnato sotto forma di polvere liofilizzata e verificato per una purezza ≥ 99 % mediante analisi HPLC. Questo elevato livello di purezza supporta un’interpretazione sperimentale accurata e risultati riproducibili in numerosi modelli di ricerca.

Esclusivamente per uso di ricerca in laboratorio. Non destinato all’uso umano o veterinario.

Che cos’è il peptide B7-33?

Il peptide B7-33 è un analogo peptidico sintetico basato sul dominio attivo della relaxina-2 umana. È stato sviluppato per attivare selettivamente il recettore della famiglia della relaxina RXFP1 (Relaxin Family Peptide Receptor 1) senza innescare il profilo ormonale completo della relaxina nativa.

A differenza dei peptidi di relaxina tradizionali, composti da più catene e ponti disolfuro, il peptide B7-33 utilizza una struttura a catena singola. Questo design semplificato migliora la stabilità molecolare e consente un maggiore controllo sperimentale. Grazie a questa struttura mirata, il peptide B7-33 è ampiamente utilizzato in contesti di ricerca meccanicistica in cui la precisione della segnalazione è fondamentale.

I ricercatori apprezzano il peptide B7-33 perché consente lo studio delle vie mediate da RXFP1 senza introdurre complessità biologica non necessaria. Ciò lo rende particolarmente adatto all’analisi della segnalazione recettoriale, al pathway mapping e alla modellizzazione biologica controllata.

Meccanismo d’azione del peptide B7-33

Il peptide B7-33 esercita i suoi effetti di ricerca attraverso l’attivazione selettiva del recettore RXFP1, un recettore accoppiato alle proteine G coinvolto in numerose cascate di segnalazione intracellulare. L’attivazione di RXFP1 svolge un ruolo significativo nella regolazione del turnover del collagene, nella produzione di ossido nitrico e nella comunicazione cellulare.

Una delle caratteristiche distintive del peptide B7-33 è il suo agonismo “biased” (agonismo distorto). Invece di attivare tutte le vie a valle associate alla relaxina-2, il B7-33 stimola preferenzialmente specifiche vie di segnalazione. Ciò consente ai ricercatori di concentrarsi su percorsi molecolari rilevanti riducendo al contempo l’attività off-target.

Negli studi di laboratorio, il peptide B7-33 ha dimostrato di influenzare la segnalazione del cAMP, le vie dell’ossido nitrico e le cascate di segnalazione correlate alle MAPK. Queste vie sono comunemente studiate nella ricerca sul rimodellamento tissutale, sulla biologia vascolare e sullo sviluppo della fibrosi. Grazie all’attivazione controllata e riproducibile del recettore, il peptide B7-33 è adatto sia a modelli di ricerca in vitro che in vivo.

Applicazioni di ricerca del peptide B7-33

Ricerca sulla fibrosi e regolazione della matrice extracellulare

Una delle applicazioni principali del peptide B7-33 riguarda la ricerca sulla fibrosi. La fibrosi è caratterizzata da un’eccessiva deposizione di collagene e da un rimodellamento anomalo della matrice extracellulare. La segnalazione RXFP1 svolge un ruolo chiave nella regolazione di questi processi.

I ricercatori utilizzano il peptide B7-33 per studiare i meccanismi fibrotici in modelli tissutali cardiaci, renali, polmonari ed epatici. Grazie all’attivazione selettiva delle vie RXFP1, è possibile analizzare in modo mirato il comportamento dei fibroblasti, la sintesi del collagene e l’elasticità dei tessuti.

Il peptide B7-33 è particolarmente utile nei sistemi sperimentali in cui è richiesta una modulazione precisa della segnalazione per distinguere tra meccanismi protettivi e processi patologici.

Studi di segnalazione cardiovascolare e vascolare

Il peptide B7-33 è ampiamente utilizzato nella ricerca cardiovascolare focalizzata sul tono vascolare, sulla segnalazione endoteliale e sul rimodellamento cardiaco. L’attivazione di RXFP1 è associata alla produzione di ossido nitrico e ai meccanismi di rilassamento vascolare.

In ambiente di laboratorio, il peptide B7-33 viene applicato per esaminare le risposte delle cellule endoteliali, le cascate di segnalazione intracellulare e l’attivazione recettoriale specifica dei tessuti. La sua attività selettiva consente ai ricercatori di esplorare la segnalazione cardiovascolare senza introdurre variabili ormonali sistemiche.

Grazie alla sua stabilità e riproducibilità, il peptide B7-33 è spesso incluso in studi sperimentali a lungo termine e in progetti di confronto delle vie di segnalazione.

Ricerca su infiammazione e rimodellamento cellulare

L’infiammazione e il rimodellamento cellulare svolgono un ruolo centrale in molti processi biologici e patologici. Il peptide B7-33 viene utilizzato in modelli di ricerca progettati per analizzare la segnalazione delle citochine, la modulazione delle cellule immunitarie e i meccanismi di riparazione dei tessuti.

Attraverso l’attivazione selettiva delle vie RXFP1, il peptide B7-33 supporta studi su migrazione cellulare, differenziazione e comunicazione intercellulare. Viene spesso utilizzato in combinazione con altri strumenti molecolari per mappare reti di segnalazione complesse e comprendere effetti specifici del recettore.

Vantaggi del peptide B7-33 rispetto alla relaxina nativa

Il peptide B7-33 offre numerosi vantaggi rispetto alla relaxina-2 nativa nei contesti di ricerca. La sua struttura molecolare semplificata migliora la stabilità e riduce la degradazione durante lo stoccaggio e la manipolazione sperimentale. Inoltre, la sua attivazione selettiva del recettore garantisce un maggiore controllo delle variabili sperimentali.

La relaxina nativa può attivare simultaneamente molteplici vie di segnalazione, complicando l’interpretazione dei dati. Al contrario, il peptide B7-33 consente di focalizzarsi sugli effetti specifici mediati da RXFP1, migliorando chiarezza e riproducibilità dei risultati.

Purezza, qualità e standard di produzione di HPS

HPS (High Purity Solutions) si impegna a fornire peptidi di grado di ricerca che soddisfano i più elevati standard analitici. Ogni lotto di peptide B7-33 è sottoposto a rigorose procedure di controllo qualità per garantire purezza, identità e coerenza.

La purezza è verificata tramite cromatografia liquida ad alte prestazioni (HPLC) e raggiunge un livello ≥ 99 %. Metodi analitici aggiuntivi confermano l’identità del peptide e la sua integrità molecolare. Questo rigoroso processo di controllo qualità assicura un prodotto idoneo per applicazioni sperimentali sensibili.

Conservazione e manipolazione del peptide B7-33

Una corretta conservazione e manipolazione sono essenziali per mantenere l’integrità del peptide B7-33. HPS raccomanda di conservare i flaconi non aperti a −20 °C o a temperature inferiori per garantire la stabilità a lungo termine. Dopo la ricostituzione, la soluzione dovrebbe essere aliquotata per evitare ripetuti cicli di congelamento e scongelamento.

L’uso di tecniche di laboratorio sterili durante la manipolazione e la ricostituzione aiuta a prevenire contaminazioni e garantisce risultati sperimentali accurati. Se correttamente conservato e maneggiato, il peptide B7-33 mantiene la sua integrità strutturale e la sua attività biologica per lunghi periodi.

Perché i ricercatori scelgono il peptide B7-33 di HPS

I ricercatori scelgono il peptide B7-33 di HPS per la sua elevata purezza, l’attività recettoriale selettiva e la qualità costante. HPS si concentra esclusivamente sulla fornitura di composti di grado di ricerca, consentendo agli scienziati di condurre esperimenti con precisione e affidabilità.

Il peptide B7-33 si integra facilmente nei flussi di lavoro di ricerca esistenti ed è adatto sia a studi esplorativi sia a ricerche meccanicistiche avanzate.

Disclaimer – Solo per uso di ricerca

Il peptide B7-33 fornito da HPS è destinato esclusivamente all’uso in laboratorio per scopi di ricerca.

Non è destinato al consumo umano o animale, a procedure diagnostiche né ad applicazioni terapeutiche. I ricercatori sono responsabili del rispetto di tutte le normative e linee guida applicabili che regolano l’uso delle sostanze chimiche di ricerca nella propria giurisdizione.

Domande frequenti (FAQ) sul peptide B7-33

A cosa serve il peptide B7-33?
Viene utilizzato nella ricerca di laboratorio per studiare la segnalazione del recettore RXFP1, le vie della fibrosi, i meccanismi cardiovascolari, l’infiammazione e i processi di rimodellamento cellulare.

Il peptide B7-33 è uguale alla relaxina-2?
No. È un analogo sintetico derivato dalla relaxina-2, progettato per un’attivazione selettiva e “biased” del recettore.

Qual è la purezza del peptide B7-33 di HPS?
≥ 99 %, verificata tramite analisi HPLC.

Il peptide B7-33 può essere utilizzato negli esseri umani?
No. Il peptide B7-33 è strettamente destinato a uso di ricerca.

Il peptide B7-33 10 mg di HPS è un peptide mimetico della relaxina, ad alta purezza e di grado di ricerca, progettato per studi avanzati sulla segnalazione RXFP1. Con una purezza ≥ 99 % verificata tramite HPLC, un’attivazione selettiva del recettore e un’eccellente stabilità, il peptide B7-33 è ampiamente utilizzato nella ricerca sulla fibrosi, nella segnalazione cardiovascolare e nell’analisi delle vie cellulari. Fornito esclusivamente per uso di ricerca in laboratorio, HPS garantisce qualità costante e prestazioni affidabili per i professionisti scientifici di tutto il mondo.

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Пептид B7-33 10 мг – Высокочистое исследовательское соединение RXFP1 от HPS

Введение в пептид B7-33

Пептид B7-33 — это высокочистый исследовательский пептид, имитирующий релаксин, разработанный для углублённых лабораторных исследований, связанных с сигнальными путями рецептора RXFP1. Поставляемый компанией HPS (High Purity Solutions), данный продукт предназначен для профессиональных исследователей, которым необходимы исключительная чистота, стабильность партий и высокая экспериментальная воспроизводимость.

Пептид B7-33 получен на основе человеческого релаксина-2, однако его структура была оптимизирована для селективной и направленной активации рецептора. В отличие от полноразмерных релаксин-пептидов, B7-33 позволяет исследователям изолировать конкретные сигнальные пути, минимизируя нежелательную биологическую активность. В результате пептид B7-33 стал важным исследовательским инструментом в работах, связанных с механизмами фиброза, сердечно-сосудистой сигнализацией, воспалительными путями и процессами клеточного ремоделирования.

Каждый флакон пептида B7-33 10 мг от HPS поставляется в лиофилизированной форме и подтверждён аналитически на чистоту ≥99% методом ВЭЖХ (HPLC). Такой уровень чистоты обеспечивает точность интерпретации экспериментальных данных и воспроизводимость результатов в различных исследовательских моделях.

Только для лабораторных исследований. Не предназначен для применения у человека или животных.

Что такое пептид B7-33?

Пептид B7-33 — это синтетический пептидный аналог, смоделированный по активному домену человеческого релаксина-2. Он был разработан для селективной активации рецептора Relaxin Family Peptide Receptor 1 (RXFP1) без запуска полного гормонального профиля нативного релаксина.

В отличие от традиционных релаксин-пептидов, которые имеют многокомпонентную структуру и дисульфидные связи, пептид B7-33 обладает одноцепочечной структурой. Такая упрощённая архитектура повышает молекулярную стабильность и обеспечивает больший контроль над экспериментальными условиями. Благодаря этому B7-33 широко используется в механистических исследованиях, где требуется высокая точность сигнальной передачи.

Исследователи ценят пептид B7-33 за возможность изучать RXFP1-опосредованные сигнальные пути без внесения лишней биологической сложности. Это делает его особенно подходящим для анализа рецепторной сигнализации, картирования путей и построения контролируемых биологических моделей.

Механизм действия пептида B7-33

Пептид B7-33 реализует свои исследовательские эффекты посредством селективной активации рецептора RXFP1 — G-белок-связанного рецептора, участвующего во множестве внутриклеточных сигнальных каскадов. Активация RXFP1 играет важную роль в регуляции таких процессов, как обмен коллагена, продукция оксида азота и межклеточная коммуникация.

Одной из ключевых характеристик пептида B7-33 является смещённый агонизм (biased agonism). В отличие от релаксина-2, он не активирует все нисходящие сигнальные пути, а избирательно стимулирует определённые маршруты передачи сигнала. Это позволяет исследователям фокусироваться на релевантных молекулярных механизмах, снижая побочную активность.

В лабораторных исследованиях было показано, что пептид B7-33 влияет на:

• сигнальные пути cAMP,
• пути, связанные с оксидом азота (NO),
• каскады MAPK-сигналинга.

Эти пути активно изучаются в контексте тканевого ремоделирования, сосудистой биологии и развития фиброза. Благодаря стабильной и контролируемой активации рецептора B7-33 подходит как для in vitro, так и для in vivoисследовательских моделей.

Научные применения пептида B7-33

Исследования фиброза и регуляции внеклеточного матрикса

Одним из ключевых направлений применения пептида B7-33 являются исследования фиброза. Фиброз характеризуется избыточным отложением коллагена и нарушением ремоделирования внеклеточного матрикса. Сигнализация RXFP1 играет важную роль в регуляции этих процессов.

Пептид B7-33 используется в моделях фиброза сердечной, почечной, лёгочной и печёночной ткани. Его селективная активация RXFP1 позволяет изучать влияние рецепторной сигнализации на поведение фибробластов, синтез коллагена и эластичность тканей.

Сердечно-сосудистые и сосудистые исследования

Пептид B7-33 широко применяется в сердечно-сосудистых исследованиях, связанных с сосудистым тонусом, эндотелиальной сигнализацией и ремоделированием миокарда. Активация RXFP1 ассоциируется с продукцией оксида азота и путями вазодилатации.

В лабораторных условиях B7-33 используется для анализа реакций эндотелиальных клеток, внутриклеточных сигнальных каскадов и тканеспецифической активации рецепторов. Его селективность позволяет исследовать сердечно-сосудистые механизмы без системного гормонального воздействия.

Воспаление и клеточное ремоделирование

Воспаление и клеточное ремоделирование играют центральную роль во многих биологических и патологических процессах. Пептид B7-33 применяется в моделях, изучающих цитокиновую сигнализацию, модуляцию иммунных клеток и механизмы восстановления тканей.

Селективная активация RXFP1 позволяет анализировать влияние рецепторной сигнализации на миграцию клеток, дифференцировку и межклеточную коммуникацию. Часто пептид B7-33 используется в сочетании с другими молекулярными инструментами для построения комплексных сигнальных сетей.

Преимущества пептида B7-33 по сравнению с нативным релаксином

Пептид B7-33 обладает рядом преимуществ по сравнению с релаксином-2 в исследовательских условиях:

• упрощённая структура → повышенная стабильность
• селективная активация рецептора RXFP1
• лучшая воспроизводимость экспериментов
• снижение биологической сложности
• высокая точность интерпретации данных

Нативный релаксин активирует множество сигнальных путей одновременно, что усложняет анализ результатов. B7-33, напротив, позволяет сосредоточиться на конкретных RXFP1-опосредованных эффектах, что делает его предпочтительным инструментом в прецизионных исследованиях.

Чистота, качество и стандарты производства HPS

Компания HPS (High Purity Solutions) придерживается строгих стандартов производства исследовательских пептидов. Каждая партия пептида B7-33 проходит многоэтапный контроль качества.

Чистота подтверждается методом ВЭЖХ (HPLC) и составляет не менее 99%. Дополнительные аналитические методы подтверждают молекулярную идентичность и структурную целостность пептида. Это гарантирует пригодность продукта для чувствительных исследовательских моделей.

Хранение и обращение с пептидом B7-33

Для сохранения стабильности пептида B7-33 рекомендуется:

• хранение нераспечатанных флаконов при температуре −20°C или ниже
• после восстановления раствора — деление на аликвоты
• избегать многократных циклов замораживания/размораживания
• использовать стерильные лабораторные методики

При правильном хранении и обращении пептид сохраняет свою структуру и биологическую активность длительное время.

Почему исследователи выбирают B7-33 от HPS

Исследователи выбирают пептид B7-33 от HPS благодаря сочетанию:

• высокой чистоты
• селективной активности
• стабильного качества
• аналитической верификации
• экспериментальной воспроизводимости

Продукт легко интегрируется в существующие исследовательские протоколы и подходит как для базовых, так и для углублённых механистических исследований.

Дисклеймер: только для научных исследований

Пептид B7-33 от HPS предназначен исключительно для лабораторных исследований.

Продукт не предназначен для:

• применения у человека
• ветеринарного использования
• диагностики
• терапевтических целей
• клинических процедур

Ответственность за соблюдение нормативных требований лежит на исследователе.

Часто задаваемые вопросы (FAQ)

Для чего используется пептид B7-33?
Для изучения RXFP1-сигнализации, фиброза, сердечно-сосудистых механизмов, воспалительных процессов и клеточного ремоделирования.

Является ли B7-33 релаксином-2?
Нет. Это синтетический аналог, оптимизированный для селективной активации рецептора RXFP1.

Какая чистота у B7-33 от HPS?
Не менее 99%, подтверждённая методом ВЭЖХ (HPLC).

Можно ли использовать B7-33 у человека?
Нет. Продукт строго предназначен только для научных исследований.

Заключительное описание продукта

Пептид B7-33 10 мг от HPS — это высокочистый исследовательский релаксин-миметический пептид, разработанный для углублённых исследований RXFP1-сигнализации. С чистотой ≥99% (HPLC), селективной активацией рецептора и высокой стабильностью, B7-33 широко используется в исследованиях фиброза, сердечно-сосудистой сигнализации и клеточных сигнальных путей. Поставляемый исключительно для лабораторного применения, HPS обеспечивает стабильное качество и надёжную производительность для научных специалистов по всему миру.

B7-33 펩타이드 10 mg – HPS 제공 고순도 RXFP1 연구용 화합물

B7-33 펩타이드 소개

B7-33 펩타이드는 RXFP1 수용체 신호전달 경로 연구를 위한 고순도 연구용 릴렉신 유사(relaxin mimetic) 펩타이드입니다. HPS (High Purity Solutions) 에서 공급하는 본 제품은 높은 순도, 배치 일관성, 그리고 실험 재현성을 요구하는 전문 연구자들을 위해 개발되었습니다.

B7-33 펩타이드는 인간 릴렉신-2(human relaxin-2)를 기반으로 구조적으로 최적화된 합성 펩타이드로, 선택적이고 편향된 수용체 활성화를 제공하도록 설계되었습니다. 전체 길이의 릴렉신 펩타이드와 달리, B7-33은 특정 신호전달 경로만을 분리하여 활성화할 수 있어 비표적 생물학적 활성을 최소화합니다. 그 결과, B7-33 펩타이드는 섬유화 기전, 심혈관 신호전달, 염증 경로, 세포 재형성 과정 연구에서 중요한 연구 도구로 활용되고 있습니다.

HPS의 B7-33 펩타이드 10 mg 제품은 동결건조(lyophilized) 분말 형태로 제공되며, HPLC 분석을 통해 ≥99% 이상의 순도가 검증되었습니다. 이러한 고순도는 정확한 실험 해석과 다양한 연구 모델에서의 재현성 있는 결과를 지원합니다.

연구용 실험실 사용 전용 제품입니다. 사람 또는 동물 사용 금지.

B7-33 펩타이드란 무엇인가?

B7-33 펩타이드는 인간 릴렉신-2의 활성 도메인을 기반으로 설계된 합성 펩타이드 유사체입니다. 본 펩타이드는 Relaxin Family Peptide Receptor 1 (RXFP1) 을 선택적으로 활성화하도록 개발되었으며, 자연 릴렉신의 전체 호르몬 작용을 유발하지 않습니다.

전통적인 릴렉신 펩타이드는 다중 사슬 구조와 이황화 결합(disulfide bond)을 포함하지만, B7-33 펩타이드는 단일 사슬 구조(single-chain structure)를 사용합니다. 이 단순화된 구조는 분자 안정성을 향상시키고 실험 조건에 대한 제어력을 높여줍니다. 이러한 구조적 특성으로 인해 B7-33은 정밀한 신호전달 분석이 요구되는 기전 연구(mechanistic research)에 널리 사용됩니다.

연구자들은 불필요한 생물학적 복잡성을 도입하지 않고 RXFP1 매개 신호전달 경로를 연구할 수 있다는 점에서 B7-33 펩타이드를 높이 평가합니다. 이는 수용체 신호 분석, 경로 매핑, 제어된 생물학적 모델 구축에 특히 적합합니다.

B7-33 펩타이드의 작용 기전

B7-33 펩타이드는 RXFP1 수용체를 선택적으로 활성화함으로써 연구적 효과를 발휘합니다. RXFP1은 다양한 세포 내 신호전달 연쇄 반응(intracellular signaling cascades)에 관여하는 G-단백질 결합 수용체(GPCR)입니다.

RXFP1 활성화는 콜라겐 대사 조절, 일산화질소(NO) 생성, 세포 간 신호전달과 같은 과정에서 중요한 역할을 합니다.

B7-33 펩타이드의 핵심 특징 중 하나는 편향적 작용제(biased agonism) 특성입니다. 릴렉신-2와 달리 모든 하위 신호 경로를 활성화하지 않고, 특정 신호전달 경로만을 선택적으로 자극합니다. 이를 통해 연구자들은 비표적 활성화를 최소화하면서 특정 분자 경로에 집중할 수 있습니다.

실험 연구에서 B7-33 펩타이드는 다음 경로들에 영향을 미치는 것으로 보고되었습니다:

• cAMP 신호전달 경로
• 일산화질소(NO) 관련 경로
• MAPK 신호전달 경로

이러한 경로들은 조직 재형성(tissue remodeling), 혈관 생물학(vascular biology), 섬유화(fibrosis) 연구에서 핵심적으로 연구되는 신호체계입니다. B7-33은 안정적이고 제어된 수용체 활성화를 제공하여 in vitro 및 in vivo 연구 모델 모두에 적합합니다.

B7-33 펩타이드의 연구 적용 분야

섬유화 연구 및 세포외기질(ECM) 조절

B7-33 펩타이드의 주요 연구 적용 분야 중 하나는 섬유화(fibrosis) 연구입니다. 섬유화는 과도한 콜라겐 침착과 비정상적인 세포외기질 재형성을 특징으로 합니다. RXFP1 신호전달은 이러한 과정 조절에 중요한 역할을 합니다.

연구자들은 심장, 신장, 폐, 간 조직 모델에서 B7-33 펩타이드를 사용하여 섬유화 기전을 연구합니다. RXFP1의 선택적 활성화는 섬유아세포(fibroblast) 행동, 콜라겐 합성, 조직 탄성에 대한 수용체 신호의 영향을 정밀하게 분석할 수 있게 합니다.

심혈관 및 혈관 신호전달 연구

B7-33 펩타이드는 혈관 긴장도, 내피세포 신호전달, 심장 재형성(cardiac remodeling)을 연구하는 심혈관 연구 분야에서 널리 사용됩니다. RXFP1 활성화는 일산화질소 생성 및 혈관 이완(vasodilation) 경로와 연관되어 있습니다.

실험실 환경에서 B7-33은 내피세포 반응, 세포 내 신호 연쇄 반응, 조직 특이적 수용체 활성화를 분석하는 데 사용됩니다. 선택적 활성 특성으로 인해 전신 호르몬 영향 없이 심혈관 신호 경로를 연구할 수 있습니다.

염증 및 세포 재형성 연구

염증과 세포 재형성은 다양한 생물학적·병리학적 과정의 핵심 요소입니다. B7-33 펩타이드는 사이토카인 신호전달, 면역세포 조절, 조직 회복 메커니즘 연구에 활용됩니다.

RXFP1의 선택적 활성화는 세포 이동(migration), 분화(differentiation), 세포 간 신호전달 과정에 대한 영향을 분석할 수 있게 합니다. 연구자들은 종종 B7-33을 다른 분자 도구들과 병행 사용하여 복합 신호 네트워크를 분석합니다.

천연 릴렉신 대비 B7-33 펩타이드의 장점

B7-33 펩타이드는 연구 환경에서 천연 릴렉신-2 대비 여러 장점을 제공합니다:

• 구조 단순화 → 분자 안정성 향상
• RXFP1 선택적 활성화
• 실험 재현성 향상
• 생물학적 복잡성 감소
• 데이터 해석의 정확성 증가

천연 릴렉신은 다수의 신호 경로를 동시에 활성화하여 데이터 해석을 복잡하게 만들 수 있습니다. 반면 B7-33은 특정 RXFP1 매개 효과에 집중할 수 있어 정밀 신호 연구에 더 적합합니다.

HPS의 품질, 순도 및 제조 기준

HPS (High Purity Solutions) 는 연구용 펩타이드 생산에 있어 엄격한 품질 관리 기준을 적용합니다. 모든 B7-33 펩타이드 배치는 다단계 품질 검사를 거칩니다.

순도는 HPLC 분석을 통해 검증되며 ≥99% 이상을 보장합니다. 추가 분석법을 통해 분자 정체성 및 구조적 무결성이 확인됩니다. 이러한 엄격한 관리 체계는 민감한 연구 모델에서도 신뢰성 있는 사용을 보장합니다.

B7-33 펩타이드 보관 및 취급 방법

B7-33 펩타이드의 안정성을 유지하기 위해 다음을 권장합니다:

• 미개봉 바이알: −20°C 이하 보관
• 재용해 후: 소분(aliquot) 보관
• 반복적인 동결·해동(freeze-thaw) 회피
• 무균 실험실 취급 기법 사용

올바르게 보관 및 취급할 경우, B7-33 펩타이드는 장기간 구조적 안정성과 생물학적 활성을 유지합니다.

연구자들이 HPS의 B7-33을 선택하는 이유

연구자들은 다음과 같은 이유로 HPS의 B7-33 펩타이드를 선택합니다:

• 고순도
• 선택적 수용체 활성
• 일관된 품질
• 분석적 검증
• 실험 재현성

B7-33은 기존 연구 프로토콜에 쉽게 통합되며, 기초 연구부터 고급 기전 연구까지 폭넓게 활용됩니다.

연구용 전용 고지(Disclaimer)

HPS의 B7-33 펩타이드는 오직 연구용 실험실 사용 전용 제품입니다.

다음 용도로 사용할 수 없습니다:

• 인체 사용
• 동물 치료
• 진단 목적
• 치료 목적
• 임상 적용

관련 법규 및 규정 준수에 대한 책임은 연구자 본인에게 있습니다.

자주 묻는 질문(FAQ)

B7-33 펩타이드는 어디에 사용되나요?
RXFP1 수용체 신호전달, 섬유화 연구, 심혈관 기전, 염증 경로, 세포 재형성 연구에 사용됩니다.

B7-33은 릴렉신-2와 동일한가요?
아니요. B7-33은 릴렉신-2 기반 합성 유사체이며 선택적 수용체 활성화를 위해 구조적으로 최적화되었습니다.

HPS B7-33의 순도는 얼마인가요?
HPLC 분석으로 검증된 ≥99% 순도입니다.

B7-33을 사람에게 사용할 수 있나요?
아니요. 연구용 전용 제품이며 인체 사용은 엄격히 금지됩니다.

제품 요약 설명

HPS B7-33 펩타이드 10 mg 은 RXFP1 신호전달 연구를 위해 설계된 고순도 연구용 릴렉신 유사 펩타이드입니다. ≥99% (HPLC 검증) 순도, 선택적 수용체 활성화, 우수한 안정성을 갖추고 있어 섬유화 연구, 심혈관 신호전달 연구, 세포 신호 경로 분석 분야에서 널리 사용됩니다. 연구용 전용 제품으로 공급되며, HPS는 전 세계 연구자들에게 일관된 품질과 신뢰할 수 있는 성능을 제공합니다.

B7-33 ペプチド 10 mg – HPS提供 高純度 RXFP1 研究用化合物

B7-33 ペプチドの紹介

B7-33 ペプチドは、RXFP1受容体シグナル伝達経路の高度な研究のために開発された高純度研究用リラキシン模倣（relaxin mimetic）ペプチドです。HPS（High Purity Solutions） により供給される本製品は、高い純度、ロット間の一貫性、実験再現性を求める専門研究者向けに設計されています。

B7-33 ペプチドはヒト・リラキシン-2（human relaxin-2）を基盤として構造的に最適化された合成ペプチドであり、選択的かつバイアス型（biased）受容体活性化を実現するよう設計されています。全長型リラキシンペプチドとは異なり、B7-33 は特定のシグナル伝達経路のみを分離して活性化でき、非標的な生物学的活性を最小限に抑えます。その結果、B7-33 ペプチドは、線維化機構、心血管シグナル伝達、炎症経路、細胞リモデリング過程に関する研究において重要な研究ツールとなっています。

HPSの B7-33 ペプチド 10 mg は凍結乾燥（lyophilized）粉末として供給され、HPLC分析により ≥99% の純度が検証されています。この高純度により、正確な実験データ解析と、複数の研究モデルにおける再現性の高い結果が保証されます。

研究用実験室専用製品。人または動物への使用は禁止されています。

B7-33 ペプチドとは？

B7-33 ペプチドは、ヒト・リラキシン-2の活性ドメインを基に設計された合成ペプチドアナログです。本ペプチドは、Relaxin Family Peptide Receptor 1（RXFP1） を選択的に活性化するために開発されており、天然リラキシンの全ホルモン作用を引き起こしません。

従来のリラキシンペプチドは、複数鎖構造およびジスルフィド結合を含みますが、B7-33 ペプチドは**単鎖構造（single-chain structure）を採用しています。この簡素化された構造により分子安定性が向上し、実験制御性が高まります。この構造的特性により、B7-33 は高精度なシグナル解析が求められる機構研究（mechanistic research）**に広く用いられています。

研究者は、不要な生物学的複雑性を導入することなくRXFP1媒介シグナル経路を解析できる点で、B7-33 ペプチドを高く評価しています。これは、受容体シグナル解析、経路マッピング、制御された生物学的モデル構築に特に適しています。

B7-33 ペプチドの作用機序

B7-33 ペプチドは、RXFP1受容体を選択的に活性化することで研究効果を発揮します。RXFP1は、多数の細胞内シグナルカスケードに関与する**Gタンパク質共役型受容体（GPCR）**です。

RXFP1の活性化は、以下のプロセスに重要な役割を果たします：

• コラーゲン代謝調節
• 一酸化窒素（NO）産生
• 細胞間コミュニケーション

B7-33 ペプチドの最大の特徴の一つは、**バイアス型アゴニズム（biased agonism）**です。リラキシン-2とは異なり、すべての下流シグナル経路を活性化するのではなく、特定の経路のみを選択的に刺激します。これにより研究者は、非標的活性を抑制しながら、関連性の高い分子経路に集中できます。

研究において、B7-33 ペプチドは以下の経路に影響を与えることが示されています：

• cAMPシグナル伝達経路
• NO関連経路
• MAPKシグナルカスケード

これらの経路は、組織リモデリング、血管生物学、線維化研究において中核的に研究されているシステムです。B7-33 は、制御された安定的な受容体活性化を提供するため、in vitro および in vivo の両研究モデルに適しています。

B7-33 ペプチドの研究応用分野

線維化研究および細胞外マトリックス（ECM）制御

B7-33 ペプチドの主要な研究応用の一つが線維化（fibrosis）研究です。線維化は、過剰なコラーゲン沈着および異常な細胞外マトリックス再構築を特徴とします。RXFP1シグナルは、これらの過程の調節に重要な役割を果たします。

研究者は、心臓・腎臓・肺・肝臓の組織モデルにおいてB7-33を用い、線維化機構を解析しています。RXFP1の選択的活性化により、線維芽細胞挙動、コラーゲン合成、組織弾性に対する受容体シグナルの影響を精密に評価できます。

心血管および血管シグナル伝達研究

B7-33 ペプチドは、血管緊張、内皮細胞シグナル伝達、心筋リモデリングに関する心血管研究分野で広く使用されています。RXFP1活性化は、一酸化窒素産生および血管拡張（vasodilation）経路と関連しています。

研究室環境において、B7-33は内皮細胞応答、細胞内シグナルカスケード、組織特異的受容体活性化の解析に使用されます。選択的活性化特性により、全身的ホルモン影響を伴わずに心血管シグナル経路を研究することが可能です。

炎症および細胞リモデリング研究

炎症および細胞リモデリングは、多くの生物学的・病理学的プロセスにおいて中心的な役割を果たします。B7-33 ペプチドは、サイトカインシグナル伝達、免疫細胞調節、組織修復機構の研究に用いられます。

RXFP1の選択的活性化により、細胞移動、分化、細胞間コミュニケーションに対する影響を解析することが可能です。研究者はしばしばB7-33を他の分子ツールと組み合わせて使用し、複雑なシグナルネットワークを解析します。

天然リラキシンと比較したB7-33の利点

B7-33 ペプチドは、研究環境において天然リラキシン-2に対して以下の利点を有します：

• 構造の簡素化 → 分子安定性向上
• RXFP1選択的活性化
• 実験再現性の向上
• 生物学的複雑性の低減
• データ解釈精度の向上

天然リラキシンは多数のシグナル経路を同時に活性化し、結果解析を複雑化させます。一方B7-33は、特定のRXFP1媒介効果に集中できるため、精密シグナル研究に適しています。

HPSの品質・純度・製造基準

HPS（High Purity Solutions） は、研究用ペプチド製造において厳格な品質管理基準を採用しています。すべてのB7-33ペプチドロットは、多段階品質管理プロセスを経ています。

純度はHPLC分析により検証され、99%以上が保証されます。さらに、分子同一性および構造完全性は追加分析法によって確認されます。これにより、感度の高い研究モデルでも信頼性の高い使用が可能となります。

B7-33 ペプチドの保管および取扱い

B7-33 ペプチドの安定性維持のため、以下が推奨されます：

• 未開封バイアル：−20°C以下で保管
• 再溶解後：アリコート分注保存
• 繰り返し凍結融解の回避
• 無菌操作による取扱い

適切に保管・取扱いすることで、B7-33 ペプチドは長期間にわたり構造的安定性および生物学的活性を維持します。

研究者がHPSのB7-33を選ぶ理由

研究者がHPSのB7-33 ペプチドを選択する理由：

• 高純度
• 選択的受容体活性
• 一貫した品質
• 分析的検証
• 高い実験再現性

B7-33は既存の研究プロトコルに容易に統合でき、基礎研究から高度な機構研究まで幅広く対応します。

研究専用ディスクレーマー

HPSのB7-33 ペプチドは、研究用実験室専用製品です。

以下の用途は禁止されています：

• 人体使用
• 動物治療
• 診断目的
• 治療目的
• 臨床応用

関連法規および規制の遵守責任は研究者本人にあります。

よくある質問（FAQ）

B7-33 ペプチドは何に使用されますか？
RXFP1受容体シグナル伝達、線維化研究、心血管機構、炎症経路、細胞リモデリング研究に使用されます。

B7-33 はリラキシン-2と同じですか？
いいえ。B7-33はリラキシン-2由来の合成アナログであり、選択的受容体活性化のために最適化されています。

HPS B7-33の純度は？
HPLC分析で検証された ≥99% 純度です。

B7-33を人に使用できますか？
いいえ。研究専用製品であり、人体使用は禁止されています。

製品最終要約

HPS B7-33 ペプチド 10 mg は、RXFP1シグナル伝達研究のために設計された高純度研究用リラキシン模倣ペプチドです。**≥99%（HPLC検証）**の純度、選択的受容体活性化、高い安定性を備え、線維化研究、心血管シグナル伝達研究、細胞シグナル経路解析に広く使用されています。研究専用製品として供給され、HPSは世界中の研究者に一貫した品質と信頼性の高いパフォーマンスを提供します。

B7-33 पेप्टाइड 10 mg – HPS द्वारा प्रदत्त उच्च-शुद्धता RXFP1 अनुसंधान यौगिक

B7-33 पेप्टाइड का परिचय

B7-33 पेप्टाइड एक उच्च-शुद्धता अनुसंधान-ग्रेड रिलैक्सिन-सदृश (relaxin mimetic) पेप्टाइड है, जिसे RXFP1 रिसेप्टर सिग्नलिंग से जुड़े उन्नत प्रयोगशाला अनुसंधान के लिए विकसित किया गया है। HPS (High Purity Solutions) द्वारा प्रदत्त यह यौगिक उन पेशेवर शोधकर्ताओं के लिए डिज़ाइन किया गया है जिन्हें असाधारण शुद्धता, बैच-संगति और उच्च प्रयोगात्मक विश्वसनीयता की आवश्यकता होती है।

B7-33 पेप्टाइड मानव रिलैक्सिन-2 (human relaxin-2) से व्युत्पन्न है, लेकिन इसे संरचनात्मक रूप से इस प्रकार अनुकूलित किया गया है कि यह चयनात्मक (selective) और पक्षपाती/झुकी हुई (biased) रिसेप्टर सक्रियता प्रदान करता है। पूर्ण-लंबाई रिलैक्सिन पेप्टाइड्स के विपरीत, B7-33 शोधकर्ताओं को विशिष्ट सिग्नलिंग मार्गों को पृथक रूप से सक्रिय करने की अनुमति देता है, जिससे गैर-लक्षित जैविक गतिविधि न्यूनतम होती है। परिणामस्वरूप, B7-33 पेप्टाइड फाइब्रोसिस तंत्र, हृदय-संवहनी सिग्नलिंग, सूजन मार्गों तथा कोशिकीय रीमॉडलिंग प्रक्रियाओं से संबंधित अनुसंधानों में एक महत्वपूर्ण शोध उपकरण बन गया है।

HPS का B7-33 पेप्टाइड 10 mg लाइयोफिलाइज़्ड (freeze-dried) पाउडर के रूप में प्रदान किया जाता है और HPLC विश्लेषण द्वारा ≥99% शुद्धता प्रमाणित होती है। यह उच्च शुद्धता सटीक प्रयोगात्मक व्याख्या और विभिन्न अनुसंधान मॉडलों में दोहराने योग्य (reproducible) परिणाम सुनिश्चित करती है।

केवल प्रयोगशाला अनुसंधान हेतु। मानव या पशु उपयोग के लिए नहीं।

B7-33 पेप्टाइड क्या है?

B7-33 पेप्टाइड मानव रिलैक्सिन-2 के सक्रिय डोमेन पर आधारित एक संश्लेषित (synthetic) पेप्टाइड एनालॉग है। इसे विशेष रूप से Relaxin Family Peptide Receptor 1 (RXFP1) को चयनात्मक रूप से सक्रिय करने के लिए विकसित किया गया है, बिना प्राकृतिक रिलैक्सिन के पूर्ण हार्मोनल प्रभाव उत्पन्न किए।

परंपरागत रिलैक्सिन पेप्टाइड्स बहु-श्रृंखला संरचना और डिसल्फ़ाइड बॉन्ड्स (disulfide bonds) रखते हैं, जबकि B7-33 पेप्टाइड एकल-श्रृंखला (single-chain) संरचना का उपयोग करता है। यह सरलीकृत संरचना आणविक स्थिरता बढ़ाती है और प्रयोगात्मक नियंत्रण में सुधार करती है। इसी कारण B7-33 उन यांत्रिक (mechanistic) अनुसंधानों में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है जहाँ उच्च सिग्नलिंग सटीकता आवश्यक होती है।

शोधकर्ता B7-33 को इसलिए महत्व देते हैं क्योंकि यह RXFP1-मध्यस्थित सिग्नलिंग मार्गों का अध्ययन बिना अनावश्यक जैविक जटिलता जोड़े करने की अनुमति देता है। यह इसे रिसेप्टर सिग्नलिंग विश्लेषण, पाथवे मैपिंग और नियंत्रित जैविक मॉडलिंग के लिए अत्यंत उपयुक्त बनाता है।

B7-33 पेप्टाइड की क्रिया-विधि (Mechanism of Action)

B7-33 पेप्टाइड अपने अनुसंधान प्रभाव RXFP1 रिसेप्टर को चयनात्मक रूप से सक्रिय करके उत्पन्न करता है। RXFP1 एक G-protein-coupled receptor (GPCR) है, जो अनेक अंतःकोशिकीय (intracellular) सिग्नलिंग कैस्केड्स में भाग लेता है।

RXFP1 की सक्रियता निम्नलिखित प्रक्रियाओं में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है:

• कोलेजन टर्नओवर (collagen turnover)
• नाइट्रिक ऑक्साइड (NO) उत्पादन
• कोशिकीय संचार (cellular communication)

B7-33 पेप्टाइड की प्रमुख विशेषताओं में से एक है इसका biased agonism (पक्षपाती सक्रियता)। रिलैक्सिन-2 के विपरीत, यह सभी डाउनस्ट्रीम सिग्नलिंग मार्गों को सक्रिय नहीं करता, बल्कि केवल विशिष्ट मार्गों को चयनात्मक रूप से उत्तेजित करता है। इससे शोधकर्ता आवश्यक आणविक मार्गों पर ध्यान केंद्रित कर सकते हैं और ऑफ-टार्गेट गतिविधि को कम कर सकते हैं।

प्रयोगशाला अध्ययनों में B7-33 पेप्टाइड के प्रभाव निम्न मार्गों पर देखे गए हैं:

• cAMP सिग्नलिंग मार्ग
• नाइट्रिक ऑक्साइड (NO) मार्ग
• MAPK सिग्नलिंग कैस्केड्स

ये मार्ग ऊतक रीमॉडलिंग, संवहनी जीवविज्ञान (vascular biology) और फाइब्रोसिस अनुसंधान में व्यापक रूप से अध्ययन किए जाते हैं। नियंत्रित और स्थिर रिसेप्टर सक्रियता के कारण B7-33 in vitro और in vivo दोनों प्रकार के अनुसंधान मॉडलों के लिए उपयुक्त है।

B7-33 पेप्टाइड के अनुसंधान उपयोग

फाइब्रोसिस अनुसंधान और बाह्यकोशिकीय मैट्रिक्स (ECM) नियमन

B7-33 पेप्टाइड का एक प्रमुख उपयोग फाइब्रोसिस अनुसंधान में होता है। फाइब्रोसिस की विशेषता अत्यधिक कोलेजन जमाव और असामान्य ECM रीमॉडलिंग है। RXFP1 सिग्नलिंग इन प्रक्रियाओं के नियमन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है।

शोधकर्ता हृदय, गुर्दा, फेफड़े और यकृत ऊतक मॉडलों में B7-33 का उपयोग करके फाइब्रोसिस तंत्र का अध्ययन करते हैं। RXFP1 की चयनात्मक सक्रियता फाइब्रोब्लास्ट व्यवहार, कोलेजन संश्लेषण और ऊतक लोच (tissue elasticity) पर रिसेप्टर सिग्नलिंग के प्रभावों का सटीक विश्लेषण संभव बनाती है।

हृदय-संवहनी और संवहनी सिग्नलिंग अनुसंधान

B7-33 पेप्टाइड हृदय-संवहनी अनुसंधान में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है, विशेषकर संवहनी टोन, एंडोथीलियल सिग्नलिंग और कार्डियक रीमॉडलिंग से संबंधित अध्ययनों में। RXFP1 सक्रियता नाइट्रिक ऑक्साइड उत्पादन और वासोडाइलेशन (vasodilation) मार्गों से जुड़ी होती है।

प्रयोगशाला परिवेश में B7-33 का उपयोग एंडोथीलियल कोशिका प्रतिक्रियाओं, अंतःकोशिकीय सिग्नलिंग कैस्केड्स और ऊतक-विशिष्ट रिसेप्टर सक्रियता के अध्ययन में किया जाता है। इसकी चयनात्मक सक्रियता प्रणालीगत हार्मोनल प्रभावों के बिना हृदय-संवहनी सिग्नलिंग का अध्ययन संभव बनाती है।

सूजन और कोशिकीय रीमॉडलिंग अनुसंधान

सूजन (inflammation) और कोशिकीय रीमॉडलिंग अनेक जैविक और रोग प्रक्रियाओं का केंद्रीय भाग हैं। B7-33 पेप्टाइड साइटोकाइन सिग्नलिंग, प्रतिरक्षा कोशिका नियमन और ऊतक मरम्मत तंत्र के अध्ययन में उपयोग किया जाता है।

RXFP1 की चयनात्मक सक्रियता कोशिका प्रवासन (migration), विभेदन (differentiation) और कोशिका-कोशिका संचार पर प्रभावों का विश्लेषण संभव बनाती है। शोधकर्ता अक्सर B7-33 को अन्य आणविक उपकरणों के साथ संयोजन में उपयोग करते हैं ताकि जटिल सिग्नल नेटवर्क का मानचित्रण किया जा सके।

प्राकृतिक रिलैक्सिन की तुलना में B7-33 के लाभ

B7-33 पेप्टाइड प्राकृतिक रिलैक्सिन-2 की तुलना में अनुसंधान वातावरण में कई लाभ प्रदान करता है:

• सरलीकृत संरचना → उच्च आणविक स्थिरता
• RXFP1 की चयनात्मक सक्रियता
• बेहतर प्रयोगात्मक पुनरुत्पादकता
• जैविक जटिलता में कमी
• डेटा व्याख्या की उच्च सटीकता

प्राकृतिक रिलैक्सिन अनेक सिग्नलिंग मार्गों को एक साथ सक्रिय करता है, जिससे डेटा विश्लेषण जटिल हो जाता है। इसके विपरीत, B7-33 शोधकर्ताओं को विशिष्ट RXFP1-मध्यस्थित प्रभावों पर केंद्रित रहने की अनुमति देता है।

HPS की शुद्धता, गुणवत्ता और निर्माण मानक

HPS (High Purity Solutions) अनुसंधान-ग्रेड पेप्टाइड निर्माण में कठोर गुणवत्ता मानकों का पालन करता है। B7-33 पेप्टाइड की प्रत्येक बैच कई-स्तरीय गुणवत्ता नियंत्रण प्रक्रियाओं से गुजरती है।

शुद्धता HPLC द्वारा सत्यापित की जाती है और ≥99% सुनिश्चित होती है। अतिरिक्त विश्लेषण विधियाँ आणविक पहचान और संरचनात्मक अखंडता की पुष्टि करती हैं, जिससे संवेदनशील अनुसंधान अनुप्रयोगों के लिए उपयुक्तता सुनिश्चित होती है।

B7-33 पेप्टाइड का भंडारण और हैंडलिंग

स्थिरता बनाए रखने हेतु अनुशंसाएँ:

• बंद शीशियाँ: −20°C या उससे कम पर भंडारण
• पुनर्गठन (reconstitution) के बाद: एलिक्वॉट बनाकर संग्रह
• बार-बार फ्रीज़-थॉ चक्र से बचें
• निष्फल (sterile) प्रयोगशाला तकनीकों का उपयोग करें

सही भंडारण व हैंडलिंग पर B7-33 पेप्टाइड दीर्घकाल तक संरचनात्मक अखंडता और जैविक सक्रियता बनाए रखता है।

शोधकर्ता HPS का B7-33 क्यों चुनते हैं

• उच्च शुद्धता
• चयनात्मक रिसेप्टर सक्रियता
• सुसंगत गुणवत्ता
• विश्लेषणात्मक सत्यापन
• उच्च प्रयोगात्मक विश्वसनीयता

B7-33 मौजूदा अनुसंधान वर्कफ़्लो में आसानी से एकीकृत हो जाता है और आधारभूत से लेकर उन्नत यांत्रिक अनुसंधानों तक उपयुक्त है।

अनुसंधान-उपयोग अस्वीकरण (Research Use Disclaimer)

HPS का B7-33 पेप्टाइड केवल प्रयोगशाला अनुसंधान हेतु है।

निम्न प्रयोजनों के लिए निषिद्ध:

• मानव उपयोग
• पशु चिकित्सा उपयोग
• निदान
• उपचारात्मक अनुप्रयोग
• नैदानिक उपयोग

सभी नियामक दिशानिर्देशों का पालन करने की जिम्मेदारी शोधकर्ता की है।

अक्सर पूछे जाने वाले प्रश्न (FAQ)

B7-33 पेप्टाइड का उपयोग किस लिए किया जाता है?
RXFP1 सिग्नलिंग, फाइब्रोसिस, हृदय-संवहनी तंत्र, सूजन और कोशिकीय रीमॉडलिंग अनुसंधान के लिए।

क्या B7-33 रिलैक्सिन-2 है?
नहीं। यह रिलैक्सिन-2 से व्युत्पन्न एक संरचनात्मक रूप से अनुकूलित सिंथेटिक एनालॉग है।

HPS B7-33 की शुद्धता कितनी है?
HPLC द्वारा सत्यापित ≥99%।

क्या B7-33 मनुष्यों में उपयोग किया जा सकता है?
नहीं। यह केवल अनुसंधान-उपयोग के लिए है।

अंतिम उत्पाद विवरण

HPS B7-33 पेप्टाइड 10 mg एक उच्च-शुद्धता अनुसंधान-ग्रेड रिलैक्सिन-सदृश पेप्टाइड है, जिसे RXFP1 सिग्नलिंग अध्ययनों के लिए डिज़ाइन किया गया है। ≥99% (HPLC प्रमाणित) शुद्धता, चयनात्मक रिसेप्टर सक्रियता और उत्कृष्ट स्थिरता के साथ, B7-33 फाइब्रोसिस अनुसंधान, हृदय-संवहनी सिग्नलिंग और कोशिकीय सिग्नल पाथवे विश्लेषण में व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है। केवल अनुसंधान उपयोग हेतु प्रदत्त, HPS विश्वभर के वैज्ञानिकों को स्थिर गुणवत्ता और विश्वसनीय प्रदर्शन प्रदान करता है।